Asam Amino

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsionalkarboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C “alfa” atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dangugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifatamfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa padalarutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusunprotein.

Asam amino adalah molekul yang mengandung gugus amina, sebuah gugus asam karboksilat dan rantai samping yang bervariasi antara asam amino yang berbeda. Elemen-elemen kunci dari asam amino adalah karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen.Mereka sangat penting dalam biokimia, di mana istilah biasanya mengacu pada alfa-asam amino.
Asam alfa-amino memiliki rumus H2NCHRCOOH generik, dimana R adalah substituen organik;  gugus amino terikat pada atom karbon berbatasan langsung dengan kelompok karboksilat (yang α-karbon). Jenis lain dari asam amino yang ada ketika kelompok amino terikat pada atom karbon yang berbeda, misalnya, dalam gamma-asam amino (seperti gamma-amino-butirat asam) atom karbon yang menempel gugus amino dipisahkan dari karboksilatkelompok dengan dua atom karbon lain. Alfa-amino asam berbeda dalam berbagai sisi mana-rantai (R-kelompok) adalah terikat pada atom karbon alpha mereka, dan dapat bervariasi dalam ukuran dari hanya satu atom hidrogen dalam glisin untuk kelompok heterosiklik besar di triptofan.
Asam amino yang penting untuk kehidupan, dan memiliki banyak fungsi dalam metabolisme. Salah satu fungsi penting adalah untuk melayani sebagai blok bangunan protein, yang merupakan rantai linear asam amino. Asam amino dapat dihubungkan bersama-sama dalam berbagai urutan untuk membentuk berbagai besar protein . Dua puluh dua asam amino secara alami dimasukkan ke dalam polipeptida dan disebut asam amino proteinogenic atau standar. Dari jumlah tersebut, 20 dikodekan oleh kode genetik universal. Delapan asam amino standar yang disebut “penting” bagi manusia karena mereka tidak dapat dibuat dari senyawa lain dengan tubuh manusia, sehingga harus diambil sebagai makanan.
Karena peran sentral mereka dalam biokimia, asam amino penting dalam nutrisi dan biasanya digunakan dalam teknologi makanan dan industri. Dalam industri, aplikasi termasuk produksi plastik biodegradable, obat-obatan, dan katalis kiral.

Sejarah
Asam amino pertama hanya sedikit yang ditemukan pada awal abad ke 19.Pada 1806, ahli kimia Perancis Louis-Nicolas Vauquelin dan Pierre JeanRobiquet mengisolasi senyawa dalam asparagus yang terbukti asparagin,asam amino pertama yang ditemukan. Lain asam amino yang ditemukan pada awal abad 19 adalah sistin, pada tahun 1810,  meskipun monomer nya,sistein, ditemukan jauh kemudian, pada tahun 1884.  glisin dan leusin juga ditemukan sekitar waktu ini, pada 1820.  Penggunaan istilah amino asamdalam bahasa Inggris dari 1898.

Struktur umum
Informasi lebih lanjut: asam amino Proteinogenic
Lisin dengan atom karbon dalam rantai samping label
Dalam struktur ditampilkan di bagian atas halaman, R merupakan sisi-rantai spesifik untuk setiap asam amino. Atom karbon di sebelah gugus karboksil disebut α-karbon dan asam amino dengan rantai samping terikat pada karbon ini disebut sebagai asam amino alfa. Ini adalah bentuk yang paling umum ditemukan di alam. Dalam asam amino alpha, α-karbon adalah sebuah atom karbon kiral, dengan pengecualian glisin  Dalam asam amino yang memiliki rantai karbon yang melekat pada karbon α-(seperti lisin, ditampilkan ke kanan).karbon diberi label dalam urutan sebagai α, β, γ, δ, dan sebagainyaDalam beberapa asam amino, gugus amina melekat pada β γ-karbon atau, dan ini karena itu disebut sebagai beta atau gamma amino. asam.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat sisi rantai mereka ke dalam empat kelompok. Sisi-rantai dapat membuat asam amino asam lemah atau basa lemah, dan hydrophile jika sisi-rantai kutub atau hydrophobe jika nonpolar. Struktur kimia dari 22 asam amino standar, bersama dengankimia sifat mereka, dijelaskan lebih lengkap dalam artikel ini proteinogenic asam amino.
Ungkapan “bercabang-rantai asam amino” atau BCAA mengacu pada asam amino alifatik yang memiliki rantai samping yang non-linear, ini adalah leusin, isoleusin, dan valin. Prolina adalah asam amino hanya proteinogenic sisi kelompok yang link ke kelompok α-amino dan, dengan demikian, juga asam amino hanya proteinogenic mengandung amina sekunder pada posisi iniDalam istilah kimia., Prolin, oleh karena itu, sebuah imino asam, karena tidak memiliki gugus amino primer, meskipun masih digolongkan sebagai asam amino dalam nomenklatur biokimia saat ini,  dan juga dapat disebut “N-dialkilasi alfa-asam amino”.

Isomer
Dari α-asam amino standar, kecuali glisin dapat ada di salah satu dari duaisomer optik, yang disebut L atau asam D amino, yang bayangan cermin satu sama lain (lihat juga Kiralitas). Sementara L-asam amino mewakili semuaasam amino yang ditemukan dalam protein selama terjemahan dalam,ribosom D-asam amino yang ditemukan dalam beberapa protein yang diproduksi oleh enzim posttranslational modifikasi setelah translasi dantranslokasi ke retikulum endoplasma, seperti di laut eksotis tinggal organismeseperti siput kerucut  Mereka juga komponen melimpah dari dinding selpeptidoglikan bakteri.,  dan D-serin dapat bertindak sebagai neurotransmitter di otak. L dan konvensi D untuk konfigurasi asam aminomengacu tidak aktivitas optik dari asam amino itu sendiri, melainkan untukaktivitas optik isomer gliseraldehida dari mana bahwa asam amino dapat,dalam teori, dapat disintesis (D-gliseraldehida adalah dextrorotary;L-gliseraldehida adalah levorotary). Dalam mode alternatif, (S) dan (R)designators digunakan untuk menunjukkan stereokimia mutlak. Hampir semua asam amino dalam protein adalah (S) pada karbon α, dengan sistein menjadi(R) dan glisin non-kiral . Sisteina tidak biasa karena memiliki atom belerang pada posisi kedua di samping rantai , yang memiliki massa atomlebih besar dari kelompok terikat pada karbon pertama, yang melekat pada karbon α-dalam asam amino lainnya standar, sehingga (R) bukan (S).

Beberapa asam amino merupakan asam amino yang esensial secara nutrisi, yaitu, asam – asam amino ini harus didapatkan dari makanan, sedangkan asam amino lainnya dapat disintesis in vivo dalam jumlah yang cukup untuk memenuhi kebutuhan metabolisme.Asam amino terdiri dari dua macam, yaitu, asam amino esensial dan asam amino nonesensial.

Contoh Asam amino esensial :

•Valin ( Val )

•Leusin ( Leu )

•Isoleusin ( Ile )

•Treonin ( Thr )

•Metionin ( Met )

•Fenilalanin ( Phe )

•Arginin ( Arg )

•Lisin ( Lys )

•Histidin ( His )

Contoh Asam amino non esensial :

•Glisin ( Gly )

•Alanin ( Ala )

•Serin ( Ser )

•Sistein ( Cys )

•Tirosin ( Tyr )

•Triptofan ( Trp )

•Asam aspartat ( Asp )

•Asparagin ( Asn )

•Glutamin ( Gln )

•Asam glutamat ( Glu )

•Hidroksilin ( Hyl )

Asam amino merupakan turunan asam karboksilat yang mengandung gugus amina. Jadi setiap molekul asam amino sekurang-kurangnya mengandung dua buah gugus fungsional, yaitu gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina(-NH2). Asam amino dapat diperoleh dari hasil hidrolisis protein. Struktur asam amino mengandung gugus -NH2 yang terikat pada atom C alfa (a), yaitu atom C yang terikat pada gugus karboksil.

Gambar Asam 2,6-diaminoheksanoat.

Semua asam amino yang ditemukan pada protein memiliki ciri yang sama, yaitu gugus karboksil dan amina terikat pada atom karbon yang sama.

Gambar Struktur asam amino bentuk alfa secara umum..

Perbedaan asam amino satu sama lain terletak pada rantai sampingnya. Rantai samping yang dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol, dan turunannya.